Gln

💡 The mutation replaced Arg with Gln at position 248, subtly altering hydrogen bonding and the enzyme’s stubborn refusal to misfold under stress.

این جهش، Arg را در موقعیت ۲۴۸ با Gln جایگزین کرد و به طور نامحسوسی پیوند هیدروژنی و مقاومت سرسختانه آنزیم در برابر تاخوردگی نادرست تحت استرس را تغییر داد.

💡 Although a common mechanism with cellular GTPases may be aesthetically pleasing, it is not clear that the His in EF-Tu is directly analogous to the Gln in Ras/Ran.

اگرچه یک مکانیسم مشترک با GTPaseهای سلولی ممکن است از نظر زیبایی‌شناسی خوشایند باشد، اما مشخص نیست که His در EF-Tu مستقیماً مشابه Gln در Ras/Ran باشد.

💡 The latter finding is important, because Gln cannot function as a general base.

یافته اخیر مهم است، زیرا Gln نمی‌تواند به عنوان یک پایه عمومی عمل کند.

💡 Understanding the catalytic role of a Gln substitution in EF-Tu will require a more direct measurement of the catalytic rate, preferably in conjunction with a structure of the mutant complex.

درک نقش کاتالیزوری جایگزینی Gln در EF-Tu نیازمند اندازه‌گیری مستقیم‌تر سرعت کاتالیزوری، ترجیحاً همراه با ساختار کمپلکس جهش‌یافته، است.

💡 Antibodies distinguished Asn from Gln poorly, so the lab redesigned epitopes and finally achieved the specificity reviewers demanded with exclamation points.

آنتی‌بادی‌ها Asn را به خوبی از Gln تشخیص ندادند، بنابراین آزمایشگاه اپی‌توپ‌ها را دوباره طراحی کرد و سرانجام به اختصاصیتی که داوران با علامت تعجب خواسته بودند، دست یافت.

💡 Our peptide synthesis stalled until we protected Gln side chains properly, a reminder that chemistry punishes haste with dignified, expensive silence.

سنتز پپتید ما تا زمانی که زنجیره‌های جانبی Gln را به درستی محافظت نکردیم، متوقف شد، یادآوری اینکه شیمی، عجله را با سکوتی محترمانه و پرهزینه مجازات می‌کند.