sarcoplasmic reticulum

💡 Crystal structure of D351A and P312A mutant forms of the mammalian sarcoplasmic reticulum Ca2+ -ATPase reveals key events in phosphorylation and Ca2+ release.

ساختار کریستالی اشکال جهش‌یافته D351A و P312A از آنزیم Ca2+-ATPase شبکه سارکوپلاسمی پستانداران، رویدادهای کلیدی در فسفوریلاسیون و آزادسازی Ca2+ را آشکار می‌کند.

💡 Sørensen, T. L., Dupont, Y., Vilsen, B. & Andersen, J. P. Fast kinetic analysis of conformational changes in mutants of the Ca2+-ATPase of sarcoplasmic reticulum.

سورنسن، تی‌ال، دوپونت، وای.، ویلسن، بی. و اندرسن، جی‌پی. تحلیل سینتیکی سریع تغییرات ساختاری در جهش‌یافته‌های Ca2+-ATPase شبکه سارکوپلاسمی.

💡 Ca2+ versus Mg2+ coordination at the nucleotide-binding site of the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase.

هماهنگی Ca2+ در مقابل Mg2+ در محل اتصال نوکلئوتید شبکه سارکوپلاسمی Ca2+-ATPase.

💡 Wakabayashi, S. & Shigekawa, M. Role of divalent cation bound to phosphoenzyme intermediate of sarcoplasmic reticulum ATPase.

واکابایاشی، س. و شیگه‌کاوا، م. نقش کاتیون دو ظرفیتی متصل به واسطه فسفوآنزیم ATPase شبکه سارکوپلاسمی.