Cys

💡 Mass spectrometry detected a modified Cys, confirming oxidative stress had formed sulfenic acid, reversible with cellular reductants during recovery.

طیف‌سنجی جرمی، یک سیستئین اصلاح‌شده را شناسایی کرد که تأیید می‌کرد استرس اکسیداتیو، اسید سولفنیک را تشکیل داده است که در طول بهبودی با احیاکننده‌های سلولی قابل برگشت است.

💡 The enzyme relies on a catalytic Cys residue, whose thiol toggles between states, enabling acyl transfer precisely under physiological conditions.

این آنزیم به یک باقیمانده کاتالیزوری Cys متکی است که تیول آن بین حالت‌ها تغییر می‌کند و انتقال آسیل را دقیقاً تحت شرایط فیزیولوژیکی امکان‌پذیر می‌سازد.

💡 The thiol groups of Cys residues are known7 to be a target for oxidation by H2O2.

گروه‌های تیول باقیمانده‌های Cys به عنوان هدفی برای اکسیداسیون توسط H2O2 شناخته شده‌اند.

💡 The authors demonstrate that the presence of eH2O2 leads to oxidation of the extracellular Cys residues of HPCA1 in guard cells.

نویسندگان نشان می‌دهند که حضور eH2O2 منجر به اکسیداسیون باقیمانده‌های Cys خارج سلولی HPCA1 در سلول‌های محافظ می‌شود.

💡 Membrane-bound and apoplastic thioredoxin-like proteins are also putative candidates, given that thioredoxin is a well-characerized reducing agent for oxidized Cys residues of proteins.

پروتئین‌های شبه تیوردوکسین متصل به غشا و آپوپلاستیک نیز کاندیدهای احتمالی هستند، با توجه به اینکه تیوردوکسین یک عامل کاهنده با ویژگی‌های مشخص برای باقیمانده‌های سیستئین اکسید شده پروتئین‌ها است.

💡 Mutating the conserved Cys to Ser reduced activity dramatically, underscoring how side-chain chemistry shapes reaction mechanisms.

جهش Cys محافظت‌شده به Ser فعالیت را به طرز چشمگیری کاهش داد، که تأکیدی بر چگونگی شکل‌گیری مکانیسم‌های واکنش توسط شیمی زنجیره جانبی است.